Метод Леди Вайт — как рассчитать белки и углеводы

Метод Леди Вайт — как рассчитать белки и углеводы

Метод Леди Вайт — как рассчитать белки и углеводы
СОДЕРЖАНИЕ
0

Образование и поддержание структуры белков в живых организмах

Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида

Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых — обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ.

heat shock proteins — белки теплового шока). Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона, альфа-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за аггрегирования белков и, как результат, к катаракте.

История изучения

Химический синтез

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез — например, химическое лигирование. Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от С-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно получить короткий иммунногенный пептид (эпитоп), необходимый для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо?м;

химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов. Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты — например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот;


Биосинтез белков

Молекулярная модель малой (слева) и большой (справа) субъединиц бактериальной рибосомы — молекулярной машины, синтезирующей белки. Голубым цветом показаны белки в составе рибосомы, но основную структурную роль выполняет рРНК.

Универсальный способ: рибосомный синтез
Метод Леди Вайт - как рассчитать белки и углеводы

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами;

каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более, чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами.

У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду

Процесс синтеза белка с мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация.

При каждом движении рибосомы от 5″ к 3″ концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК рРНК, образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы.

Рибосомальная РНК (рРНК) катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК.

Нерибосомный синтез

У низших грибов и некоторых бактерий существует менее распространённый способ биосинтеза белков, который не требует участия рибосом. Синтез пептидов, обычно вторичных метаболитов, проводится высокомолекулярным белковым комплексом, так называемой НРС-синтазой. НРС-синтаза обычно состоит из нескольких доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи, высвобождение синтезированного пептида и, иногда, домен, способный изомеризовать L-аминокислоты (нормальная форма) в D-форму.

Читайте также:  Продукты в которых содержится белок

Функции белка

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками и гидролиза пищевых субстратов.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов

Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и еще меньшее количество — в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Молекулярная модель фермента уреазы бактерии Helicobacter pylori

Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму.

Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулин), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.

Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Мышиное антитело против холеры, присоединённое к углеводородному антигену (вверху)

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примером таких белков служит, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови, и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Метод Леди Вайт - как рассчитать белки и углеводы

На внутриклеточном уровне транскрипция генов управляется присоединением белков-активаторов и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами.

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Читайте также:  Лунная диета - питание по лунному календарю на каждый день

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики.

Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться внутрь или наружу. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них.

Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Структура миоглобина с выделенными альфа спиралями

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул (так называемого карго) вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят карго из цитоплазмы по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении.

Движение молекулы миозина при мышечном сокращении

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.

Метод Леди Вайт - как рассчитать белки и углеводы

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса.

В мире не существует единых представлений о количественной характеристике норм потребления белков. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Белки в нашем организме выполняют множество функций.

Они выполняют транспортную функцию (т.к. инсулин тоже является белком), рецепторную (связывание гормонов, тестостерон в том числе), сократительную, защитную (иммуноглобулин), резервную (когда нет , сжигаем белок) и другие функции.

Для бодибилдеров в особенности, это незаменимые органические вещества, которые напрямую связаны с мышечным ростом.

Вот список незаменимых аминокислот:

  • валин
    ;
  • изолейцин
    ;
  • лейцин
    ;
  • лизин;
  • метионин;
  • треонин;
  • триптофан;
  • фенилаланин;

Почему три из них я выделил жирным шрифтом?

Надо сказать, что самыми важными, с точки зрения мышечного роста, являются именно три аминокислоты из этого списка: ЛЕЙЦИН, ИЗОЛЕЙЦИН и ВАЛИН! Это так называемые аминокислоты ВСАА, с разветвлённой цепочкой.

Они составляют 35% ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ В МЫШЦАХ! Только представьте себе! Существует 20 аминокислот, а ТРЕТЬ всех мышц в организме состоит именно из этих ТРЁХ аминокислот.

Они отличаются тем, что в отличие от остальных 17 аминокислот МЕТАБОЛИЗИРУЮТСЯ ИМЕННО В МЫШЦАХ! Т.е. служат основным «топливом» для наших мышц.

Надо сказать, ВСАА – это одна из самых рабочих спортивных добавок в бодибилдинге
. Я рассказал в одной из статей про .

Читайте также:  Как правильно выйти из диеты подростку

Усвоение белка

Ни один из полученных белков не встраивается в наш организм в первоначальном виде.

Когда мы съели пищу, содержащую белок (мясо, рыба, яйца, молоко, кефир, творог, сыр, горох, соя, пшеница и т.д.), он попадает в желудок, где денатурируется под действием соляной кислоты и расщепляется ферментами на аминокислоты.

Именно из этих аминокислот формируются белковые молекулы, которые идут на построение клеток.

Раньше в 80-х годах существовало мнение, что за раз можно усвоить только 30 грамм белка. Хотя атлеты сплошь и рядом нарушали это правило и потребляли по 50-100 г. белка за один приём пищи. Результат был заметен невооружённым глазом.

Сейчас профессиональные атлеты потребляют 200 и даже 300 грамм белка ежедневно.

Я бы посоветовал остановиться на норме около 1,5-2 грамм на 1 кг веса тела. Именно столько потребляю я и вижу постоянный рост.

Иногда бывает очень трудно набрать нужное количество белка, т.к. времени поесть бывает не у всех. Есть НУЖНО ВСЁ РАВНО, поэтому я всегда предлагаю людям выходить из ситуации, потребляя протеиновые коктейли.

В одной порции протеинового коктейля около 20-30 грамм белка, чего большинству будет вполне достаточно.

Выводы

На этом всё. Функции белка, как вы понимаете, очень важны. Следите за своим питанием, потребляйте незаменимые аминокислоты с пищей и будет вам счастье и качественный рост.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи всегда задана генетически и называется первичной структурой белка. Способ укладки полипептидной цепи с образованием спирали часто называют вторичной структурой. Дальнейшая укладка молекулы приводит к формированию третичной структуры. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Совокупность белковых единиц определяет четвертичную структуру.

Метод Леди Вайт - как рассчитать белки и углеводы

По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).

Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот — основная функция белка в питании. С точки зрения науки о питании аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. Следует подчеркнуть, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Девять из 20 аминокислот являются незаменимыми, т.е. они не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Остальные 11 аминокислот относятся к заменимым. При достаточном поступлении с пищей белкового азота заменимые аминокислоты синтезируются с использованием азота других заменимых аминокислот или азота заменимых аминокислот.

С другой стороны, определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей. В противном случае на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Абсолютно метаболически заменимыми являются глутаминовая кислота и серин. Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма, невозможен.

С точки зрения питания и обеспечения организма аминокислотами деление на заменимые и незаменимые аминокислоты остается незыблемым.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов.

Комментировать
0
Комментариев нет, будьте первым кто его оставит

Это интересно
Adblock detector